Hemoglobina
Una dintre cromproteinele importante din organism este hemoglobina. Există mai multe tipuri ale acestei proteine. Hemoglobinele reprezintă proteine cu structură cuaternară

Hemoglobina- elemente de biochimie

Una dintre cromproteinele importante din organism este hemoglobina. Există mai multe tipuri ale acestei proteine. Hemoglobinele reprezintă proteine cu structură cuaternară. Acestea sunt formate din unităţi monomerice cu structură globulară denumite globine. Se găsesc în concentraţii crescute în în hematii. Hematiile sunt celule ce se încarcă cu oxigen în plămâni. Mai departe, oxigenul este cedat ţesuturilor la nivel capilar. Hemoglobinele mai au şi funcţia de transport a ionilor de hidrogen şi a dioxidului de carbon.

Structura hemoglobinei

Hemoglobinele prezintă structuri cuaternare tetramerice. Principala hemoglobină din corp este hemoglobina A1. Aceasta conţine două subunităţi α-globină şi două subunităţi β-globină. Masa HbA1 este de circa 68000 de daltoni. Masa de fier din hemoglobină este de 0,338%.

Globinele sunt formate dintr-o catenă polipetidică conţinând 141 resturi de aminoacizi (α-globină), respectiv 146 (β-globină)

Hemul reprezintă gruparea prostetică, neproteică a hemoglobinei. Hemul este un derivat al nucleului porfirinic, protoporfirina III (9), legată de un atom de Fe2+.

Legătura Hem-globină

Se realizează prin:

  • legături ale Fe2+;
  • legături între catenele laterale ale resturilor de aminoacizi din structura globinei şi substituenţii nucleului porfirinic.

Ionul Fe2+ formează 6 legături. 4 dintre aceste legături se realizează cu protoporfirina din hem. Celelalte 2 se realizează cu resturi de histidină din constituţia hemoglobinei. Aceste legături sunt permanente. Cele două legături cu globina sunt legături coordinative cu atomi de azot. Legarea oxigenului permite realizarea legăturii Fe2+ cu His distală. Această legătură echilibrează tracţiunea dintre fier şi histidina proximală. Ca urmare, Fe2+ revine în planul hemului.

A doua categorie de legături reprezintă legături necovalente, mai slabe. Cele mai importante sunt legăturile hidrofobe între substituenţii metil şi vinil din hem şi catenele hidrofobe ale globinei.

Proprietăţi fundamentale ale hemoglobinei

Hemoglobina are următoarele proprietăţi fundamentale:

  • transportul oxigenului de la plămâni la ţesuturi;
  • facilitarea transportului CO2 şi a H+ de la ţesuturi la plămâni;
  • rol în menţinerea echilibrului acido-bazic.

Transportul oxigenului

Hemoglobina se găseşte în hematii, nu liberă în sânge. Hematiile sunt celule anucleate, lipsite de mitocondrii. Prin urmare, nu vor consuma oxigen în reacţiile necesare obţinerii energiei. Ele îşi obţin energia prin glicoliza anaerobă.

Structura hemoglobinei permite adaptări foarte importante:

  • o moleculă de hemoglobină transportă 4 molecule de oxigen;
  • cedarea oxigenului către ţesuturi e reglată de nevoile energetice ale acestora;
  • permite existenţa permanentă a unei cantităţi de O2 de rezervă în sânge.

Toate aceste proprietăţi sunt posibile datorită structurii cuaternare a hemoglobinei.

Temperatura are o mare influenţă asupra legării oxigenului de hemoglobină. La temperaturi joase, legarea este mult mai puternică. Creșterea temperaturii slăbește această legătură, oxigenul fiind cedat mai ușor. Deci, la creşterea temperaturii (febră, efort fizic) va creşte cantitatea de oxigen cedată țesuturilor.

Monoxidul de carbon provine din arderea incompletă, gaze de eşapament sau fum de ţigară. Este un inhibitor competitiv pentru oxigen. Afinitatea CO pentru hemoglobină este de 200 de ori mai mare decât cea a oxigenului. Prin urmare, mici cantităţi de CO sunt nceseare pentru a induce intoxicaţii fatale.  Remediul potrivit este administrarea de oxigen la presiuni ridicate. În cazul fumătorilor, 4-8% din hemoglobină este legată de CO. Fumătorii au o capacitate redusă de oxigenare a ţesuturilor.

Glucoza se află în contact permanent cu hemogobina din hematii. Astfel, se formează nişte legături neenzimatice care vor reduce afinitatea hemoglobinei pentru oxigen. În mod normal, cirda 4-6% din hemoglobină este glicozilată (HbA1c). În diabet, se poate ajunge chiar şi la valori de 20%.

Transportul CO2 de la ţesuturi la plămâni

CO2 provine din metabolismul tisular. Este eliminat la nivel pulmonar prin respiraţie. Transportul lui se face prin trei metode:

  • dizolvare în plasmă (10%);
  • formarea de legături cu hemoglobina;
  • transport sub formă de HCO3-.

Prin reacţia dintre CO2 şi grupările amino se formează carbaminohemoglobina.

Efectul Bohr constă în transportul CO2 sub formă de HCO3-. Transformarea CO2+ H2O -> H2CO3 este catalizată de o enzimă numită anhidraza carbonică. Ionul bicarbonat poate traversa membrana hematiilor, dar protonul nu. Astfel, hemoglobina cedează oxigen ţesuturilor si preia protoni (H+).  Scăderea pH-ului duce la eliberarea oxigenului. Creşterea pO2 în plămân duce la eliberarea H+.

Tipuri de hemoglobine

Există mai multe tipuri de hemoglobine în funcţie de globina ce intră în constituţia ei:

-Hb Gower 1;

-Hb Gower 2;

-Hb Portland.

Din acestea rezultă HbF (stadiul fetal) şi HbA (stadiul adult). HbA este şi ea de două tipuri:

-HbA1 (97-98%);

-HbA2 (2-3%).

HbA devine majoritară la circa 3-4 luni după naştere. HbF are o afinitate mai mare pentru oxigen decât HbA. Această proprietate este extrem de importantă: fătul trebuie să extragă oxigenul din sângele mamei.

Hemoglobine modificate

Methemoglobina este o formă a Hb în care Fe2+ devine Fe3+. Acest fapt va duce la o legare ireversibilă a oxigenului. Astfel, se pierde capacitatea de cedare a oxigenului către ţesuturi. În mod fiziologic, circa 0,5-1% din hemoglobină se găseşte sub forma metHb. Formarea ei este controlată de enzima metHb-reductaza, care reduce Fe3+ la Fe2+.

Sulfhemoglobina este o hemoglobină ce conţine un atom de sulf în nucleul porfirinic. Acest fenomen apare în urma administrării unor medicamente. Sulfhemoglobina are culoarea verde. Nu leagă oxigenul.

Hemoglobine patologice

Există o serie de boli ce afectează sinteza hemoglobinei. Astfel, se produc hemoglobine cu structură anormală. Acestea generează boli numite hemoglobinopatii.

1.Anemia falciformă

Se datorează unei mutaţii în globina beta. Se generează un alt tip de globină numită HbS. Se modifică forma întregii moleculei de Hb. Aceasta va avea tendinţa de a se agrega cu alte molecule HbS. Rezultă hematii în formă de seceră. Hematia devine rigidă şi nu poate  traversa capilarele, pe care le va bloca. Cu timpul va genera o anemie cronică.

Boala poate fi  identificată în stadiu fetal. La adulţi se identifica prin electroforeza Hb plasmatice.n

Anemia falciformă este foarte răspândită în zona ecuatorială a Africii (peste 20% din populaţie). Existenţa HbS induce rezistenţa la paraziţii din genul Plasmodium, care induc boala numită malarie.

2.Talasemiile

Reprezintă o clasă de boli genetice. Sunt răspândite la populaţia din sudul Europei şi din Asia. Cauza o reprezintă blocarea sintezei alfa-globinei sau a beta-globinei.

Talasemia majoră (anemia Cooley)  constă în blocarea completă a sintezei globinei. Boala este fatală. Tratamentul constă în transfuzii.

O formă mai uşoară apare în hemoglobinopatia cu persistenţa HbF. Se caracterizează prin blocarea sintezei beta-globinei.

Adauga comentariu

Apasa aici pentru a adauga comentariu

Suntem pe social media

Like us!